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| Glycogenin | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 349 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Mangan | |
| Isoformen | GN-1L, GN-1, GN-1S, GN-2α, GN-2β, GN-2γ, GN-2δ, GN-2ε, GN-2ζ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | GYG1, GYG2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.4.1.186, Glycosyltransferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Glucose-Rests | |
| Substrat | Glucosyln-Glycogenin + UDP-Glucose (n=0-12) | |
| Produkte | Glucosyln+1-Glycogenin + UDP | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Glycogenin | |
| Übergeordnetes Taxon | Pilze/Vielzeller | |
Glycogenine sind Enzyme, die sich selbst Glucose-Reste anhängen – die Polysaccharidkette kann bis zu 13 Glucoseeinheiten lang werden. Diese Reaktion ist notwendig, um die Erzeugung langkettiger Polysaccharide, insbesondere Glykogen, in Gang zu bringen, denn das Enzym Glykogen-Synthase kann nur arbeiten, wenn bereits kurze Ketten vorhanden sind. Glycogenine gibt es in Pilzen und Vielzellern. Menschen haben zwei homologe Gene, die jeweils mehrere Isoformen des Enzyms ermöglichen, die in verschiedenen Gewebetypen lokalisiert sind. Glycogenin ist fest an Glycogensynthase gebunden, kann also als ihr Kofaktor bezeichnet werden. Mutationen im GYG1-Gen sind für eine erbliche Glykogenspeicherkrankheit verantwortlich.[1][2]
- ↑ UniProt P46976, UniProt O15488
- ↑ Skurat AV, Dietrich AD, Roach PJ: Interaction between glycogenin and glycogen synthase. In: Arch. Biochem. Biophys. 456. Jahrgang, Nr. 1, Dezember 2006, S. 93–7, doi:10.1016/j.abb.2006.09.024, PMID 17055998, PMC 1769445 (freier Volltext). Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.